Filmy dokumentalne w HD
Zapewne często zdarza się tak, że chcielibyście obejrzeć jakiś ciekawy film dokumentalny w TV ale albo nie macie pod ręką TV, albo nie możecie obejrzeć go w godzinie emisji. Pewnie wielu z pośród Was zna portal, o którym mowa w tym wpisie, ja niestety jego istnienie “odkryłem” dopiero dziś. Mowa o Dokumentalne.pl. Świetny pomysł, dzięki tej stronie i serwisowi Youtube.com możemy cieszyć się filmami dokumentalnymi w wysokiej rozdzielczości na ekranach naszych komputerów. Filmy pochodzą z Discovery Channel HD i National Geographic HD. ;)
Smutne, ale prawdziwe…
… nie zawsze i nie wszędzie, ale w bardzo wielu przypadkach niestety tak jest. Wiem, że film to reklama GW i nie wszyscy darzą sympatią tą gazetę, jednak z własnego doświadczenia – jest w nim sporo prawdy.
Chcesz mieć piękną i jędrną skórę? Pij Yerba Mate!
O prozdrowotnych właściwościach yerba mate wiadomo od dawna. Wykorzystywana jest w brazylijskiej medycynie naturalnej przeciwko artretyzmowi, chorobom wątroby, reumatyzmowi, nadwadze, bólom głowy etc. Badania naukowe potwierdzają jej działanie przeciwnowotworowe – m. in. inhibujący wpływ na topoizomerazę I i II oraz działanie cytotoksyczne na nowotwór wątrobowokomórkowy. Ze względu na zawartość ksantyn, pobudza (kofeina) i jest przyjazna astmatykom (teofilina). Ponadto wykazano ochronne działanie przeciwko niedokrwieniu mięśnia sercowego. Co prawda niektóre badania wskazują na odwrotny efekt. Otóż wśród osób zamieszkujących tereny, na których uprawia się yerba mate, a zarazem pijących ją często (tak jak u nas herbatę/kawę) zanotowano wyższą zachorowalność na nowotwory. Jednak badania te nie są jednoznaczne gdyż w tej grupie osób zauważa się duże ’spożycie’ produktów tytoniowych.
W ostatnim czasie wpadł w moje ręce (a raczej na dysk) artykuł o innej ciekawej właściwości mate. Okazuje się, że substancje zawarte w ostrokrzewie paragwajskim wykazują inhibujący wpływ na elastazę. Elastaza jest enzymem rozkładającym włókna elastyny, które nadają jędrność skórze. Wraz z wiekiem aktywność tego enzymu wzrasta co obserwuje się jako spadek jędrności skóry i pojawianie się zmarszczek. Hamowanie działania tego enzymu hamuje zatem rozkład włókien elastyny co skutkuje bardziej jędrną skórą.
Dla zainteresowanych link do publikacji (darmowy pdf) [LINK]
Idę zalewać swoją mate… ;-)
V semestr
Ostatnio ze zdziwieniem sprawdzając plan zajęć koleżanki stwierdziłem, że to już V semestr studiowania. Czas mija szybko. Ani się człowiek obejrzy a będzie trzeba zarabiać, zaciągać kredyt na mieszkanie, samochód itd. Na razie jednak wolę pozostać przy akademickiej codzienności.
Jak nie trudno zauważyć wpisy pojawiają się dość rzadko, o czym z resztą pisałem i z czego tłumaczyłem się nie raz, ale niestety nic nie wskazuje na to, żeby miało się to zmienić… Przynajmniej nie w najbliższym czasie. Pomimo tego, że programowych zajęć jak na lekarstwo (2 wykłady i 4 laboratoria + lektorat) czasu będzie mało. Koło naukowe, dodatkowy angielski (plus może i niemiecki), projekt badawczy, praca redakcyjna w Naukowy.pl, pisanie licencjatu etc. Mam jednak nadzieję, że od czasu do czasu uda mi się coś tutaj skrobnąć.
Ostatecznie (mam nadzieję, że ostatecznie) podjąłem decyzję co chcę w życiu robić, a raczej co chciałbym… Zastanawiałem się jakiś czas nad wyborem – biochemia / biologia molekularna. Wybrałem na licencjat biochemię z możliwością późniejszej zmiany na magisterkę. Po wstępnym wykładzie z biologii molekularnej wnioskuję, że zajmuje się tymi samymi procesami co biochemia, ale w mniejszej skali. Możliwe, że się mylę, ale cały czas staram się znaleźć jak najwięcej różnic pomiędzy nimi. Może jest coś jeszcze? Wszak biochemia zajmuje się również genetyką, przynajmniej do pewnego stopnia. Do biochemii przekonuje mnie szerszy zakres jej ‘działalności’. Biologia molekularna schodzi za daleko w stronę ‘nano-skali’ przez co nie wzbudza we mnie aż takiej ‘fascynacji’ jak biochemia.
Do przeczytania w, miejmy nadzieję, niedalekiej przyszłości. ;)
Warto promować naukę
Wszystkich zainteresowanych nauką nie trzeba raczej przekonywać, że warto ją promować. Szczególnie zważywszy na to, jak wygląda świadomość naukowa społeczeństwa. W tym celu organizuje się różne festyny, warsztaty, festiwale. Wczoraj zakończył się “VI Lubelski Festiwal Nauki“. W ramach tego festiwalu odbył się Kongres Studenckich Kół Naukowych “Tygiel 2009 czyli jak rozwijać naukę?“. Nasze Koło Naukowe Biotechnologów “Mikron”, razem z Kołem Naukowym Mikrobiologów “Bakcyl” zorganizowało stoisko plenerowe dotyczące biotechnologii i mikrobiologii. Jak się później okazało zostaliśmy nagrodzeni w konkursie na najlepsze stanowisko (razem z dwoma innymi). ;-)
[Zdjęcie] – zamieszczone na stronie Festiwalu Nauki.
Ponadto z Biblioteki Cyfrowej Politechniki Lubelskiej można już pobrać książkę zawierającą referaty [LINK]. Nasz referat oraz prezentacja, którą prezentowałem, dotyczyły “Biologicznej aktywności ekstraktów ostrokrzewu paragwajskiego (Ilex Paraguariensis)”. Dla zainteresowanych – str. 78. ;)
Początki życia na Ziemi
Jakiś czas temu, w komentarzach padło stwierdzenie, że nie da się wyjaśnić (oczywiście poza użyciem w tym celu ‘teorii’ kreacjonistycznej, która jak wspomniałem nic nie wyjaśnia) w jaki sposób na Ziemi pojawiło się życie, skoro na samym początku istaniała jedynie ‘zupa’ różnych substancji chemicznych, pierwiastków itd. Otóż pojawił się model mogący sugerować w jaki sposób do tego doszło – donosi ScienceDaily.
W 1952 roku Stanley Miller przeprowadził znane doświadczenie mające na celu rozwiązanie tej zagadki. Chodziło o stworzenie warunków przynajmniej przybliżonych do tych, które panowały na Ziemi w momencie kiedy zaczęło się na niej wyłaniać życie. Substancjami wyjściowymi były: woda, metan, amoniak oraz wodór (nie było jeszcze tlenu, który pojawił się dopiero wraz z pierwszymi bakteriami zdolnymi do fotosyntezy).
Rys. 1.
Jak możemy przeczytać na Wikipedii, aparaturę stanowił:
sterylny układ dwóch kolb szklanych, jednej wypełnionej częściowo wodą, drugiej zawierającej elektrody, pomiędzy którymi przepuszczano wyładowania elektryczne (łuk elektryczny) symulujące wyładowania elektryczne w atmosferze. Para z podgrzewanej kolby dolnej mieszała się z doprowadzanymi z zewnątrz gazami, następnie poddawana była działaniu wyładowań elektrycznych w górnym naczyniu, następnie po schłodzeniu w chłodnicy powracała do pierwszego naczynia.
(…)
po tygodniu trwania eksprymentu 10-15% węgla doprowadzonego do systemu znajdowało się w związkach organicznych. Dwa procent węgla utworzyło 13 aminokwasów z 20-22 budujących białka w organizmach żywych. Najczęstszym znajdowanym aminokwasem była glicyna (najprostszy aminokwas).
W październiku 2008 roku przebadano ponownie wyniki oryginalnych eksperymentów Millera stosując współczesne metody badawcze. Nowe wyniki wykazały, że w jednym z eksperymentów Millera powstały aż 22 różne aminokwasy.
Pracując z najprostszymi aminokwasami i elementarnymi próbkami RNA, fizycy pod kierownictwem Alberta J. Libchabera z Uniwersytetu Rockefellera stworzyli teoretyczny model pokazujący jak kodowany system genetyczny mógł się wyłonić z prehistorycznej ‘zupy molekularnej’. Pierwszy autor, Jean Lehmann:
Wszystkie te cząsteczki posiadają odmienne właściwości definiujące ich interakcje.
Kod genetyczny jest trójkowy co oznacza, że każde trzy zasady na nici mRNA (powstałej na bazie DNA) kodują jeden z 20 aminokwasów budujących białka. mRNA przesuwa się w specjalnym ‘kanale’ struktury – rybosomu umożliwiając tRNA (transportującemu RNA) dostarczanie pasujących aminokwasów, które łącząc się ze sobą budują białka. Błędy zasadniczo się nie pojawiają, gdyż każda sekwencja mRNA pasuje do sekwencji tRNA, który z kolei pasuje do konkretnego aminokwasu. Jak czytamy dalej, na stronie ScienceDaily, pierwotnie tRNA nie był tak wybredny jak dzisiaj i w czasie ery prebiotycznej mógł dostarczyć dowolny aminokwas. Bez zdolności do rozróżniania poszczególnych aminokwasów przez tRNA, losowy system nie był by zdolny do samoistnego składania prostych cząsteczek do wyżej zorganizowanego kodu mogącego wspierać życie.
Aby dowiedzieć się czy mógł Libchaber i Lehmann, razem z Michel’em Cibils’em z Szwajcarskiego Federalnego Instytutu Technologicznego w Lozannie (Szwajcaria), pracowali nad prostym systemem teoretycznym. Przy użyciu dwóch najprostszych aminokwasów, które najprawdopodobniej istaniły miliardy lat temu, dwóch prymitywnych cząsteczek tRNA oraz matrycy tRNA z dwoma komplementarnymi kodonami (trójkami kodującymi) opracowali algorytm wzrostu stężenia każdej z cząsteczek. Ich celem było stwierdzenie jakie warunki, jeśli jakieś w ogóle, mogły przyczynić się do specyficznej translacji kodonów w nielosowy sposób. Odkryli oni, że proporcje cząsteczek ustaliły stężenie, która wymagane jest do wyłonienia się istniejącego zakodowanego schematu. Okazało się, że w tym stężeniu rozpoczął się proces weryfikacji dzięki któremu tRNA i aminokwas zaczęły szukać się wzajemnie. Proces translacji posiada 2 przestrzenie czasowe: hybrydyzację i polimeryzację. Pierwsza z nich określa moment dopasowania tRNA do kodonu na mRNA i wytworzenie wiązania pomiędzy tymi dwiema cząsteczkami, drugie natomiast tworzenie wiązania pomiędzy aminokwasem dostarczonym przez tRNA i aminokwasem poprzedzającym, już obecnym w tworzonym łańcuchu polipeptydowym (najbardziej elementarna struktura białka określana jako struktura pierwszorzędowa – sekwencja aminokwasów).
Chociaż Libchaber i Lehmann podkreślają, że analiza ta nie daje pełnego obrazu tego problemu, praca ta zbliża nas do zrozumienia w jaki sposób ewolucja chemiczna przekształciła się w ewolucję biologiczną poprzez wytworzenie ‘żywych struktur’. Odkrycie to dowodzi, że to czego nie wiemy powinno nas skłaniać do poszukiwań gdyż zawsze jakieś rozwiązanie jest możliwe. Nie mówię tu o rozwiązaniu polegającym na zamieceniu tego problemu pod dywan i wyjaśnieniu dającym jedynie złudne wrażenie zrozumienia istoty procesu lub zjawiska.
Szczegóły w J. angielskim pod tym adresem.
Rys. 1. Źródło: Wikimedia Commons, Autor: Matanya (CC-BY), [LINK]
